光谱学与光谱分析
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表面活性荧光探针分子与牛血清蛋白的相互作用
徐同宽,李 娜,沈兴海* ,高宏成
北京大学化学与分子工程学院应用化学系,北京 100871
Interaction of Surface Active Fluorescence Probes and Bovine Serum Albumin
XU Tong-kuan, LI Na, SHEN Xing-hai* , GAO Hong-cheng
Department of Applied Chemistry, College of Chemistry and Molecular Engineering, Peking University, Beijing 100871, China
摘要 : 研究了两种表面活性荧光探针分子2-(对-十二烷基氨基)苯基-3,3-二甲基-5-乙酯基-3H-吲哚基-甲基-二-十六烷基碘化铵(1)和2-(对-十二烷基氨基)苯基-3,3-二甲基-5-乙酯基-3H-吲哚基-二甲基-十八烷基碘化铵(2)与牛血清蛋白(BSA)之间的相互作用。根据结合反应的温度效应求得热力学函数并推断探针分子与BSA结合的作用力类型;分子1和2与牛血清蛋白之间存在能量转移现象,根据Frster非辐射能量转移理论计算得到给体-受体之间的距离分别为2.90和4.02 nm。
关键词 :取代3H-吲哚季铵盐;牛血清蛋白;共振能量转移
Abstract :The binding between two surface-active substituted 3H-indole fluorescence probes, i.e., iodo-dihexadecyl methyl-2-(p -dodecyl amino phenyl)-3, 3-dimethyl-5-carboethoxy-3H-indole ammonium and iodo-dimethyloctadecyl-2-(p -dodecyl amino phenyl)-3,3-dimethyl-5-carboethoxy-3H-indole ammonium, and bovine serum albumin (BSA) in aqueous solution was studied using fluorescence. The binding constant and binding site number of molecule 1 and molecule 2 with BSA were obtained. It was confirmed that electrostatic interaction is the primary driving force for the combination of BSA with molecule 1 or molecule 2. According to the Frster resonance energy transfer theory, the distances between molecule 1, molecule 2 and tryptophan of BSA were calculated to be 2.90 nm and 4.02 nm, respectively.
Key words :Substituted 3H-indole quaternary ammonium molecule;Bovine serum albumin;Fluorescence resonance energy transfer
收稿日期: 2004-03-01
修订日期: 2004-06-06
通讯作者:
沈兴海
引用本文:
徐同宽,李 娜,沈兴海* ,高宏成. 表面活性荧光探针分子与牛血清蛋白的相互作用[J]. 光谱学与光谱分析, 2005, 25(09): 1443-1445.
XU Tong-kuan, LI Na, SHEN Xing-hai* , GAO Hong-cheng. Interaction of Surface Active Fluorescence Probes and Bovine Serum Albumin. SPECTROSCOPY AND SPECTRAL ANALYSIS, 2005, 25(09): 1443-1445.
链接本文:
https://www.gpxygpfx.com/CN/Y2005/V25/I09/1443
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